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Eine Auflistung der fünf wichtigsten Phänomene die zur katalytischen Eigenschaft von Enzymen beitragen:

• Bindet ein Substrat an ein Enzym, kompensiert die frei werdende Bindungsentalpie den Verlust an Entropie, der durch die Bewegungseinschränkung nach der Bindung entsteht.
• Substrate können, mit Hilfe einer Vielzahl von schwachen Wechselwirkungen, in der richtigen Position zueinander fixiert werden. Dies kann eine Reaktion enorm beschleunigen, da produktive Kollisionen zwischen zwei Molekülen in Lösung extrem selten seien können.
• Die Bindung des Substrates an das aktive Zentrum des Enzyms bewirkt oft gleichzeitig die Befreiung des Substrates aus der Solvathülle, die normalerweise die Reaktion mit anderen Molekülen hemmt.
• Die Bindungsenergieen der schwachen Wechselwirkungen, die während des Übergangszustandes ausgebildet werden, tragen zur Kompensierung von Verzerrungen aufgrund von Elektronenumverteilungen bei.
• Letztendlich erfährt auch noch das Enzym selbst im Übergangszustand eine Konformationsänderung. Bei dem als „induced fit“ bezeichneten Vorgang werden funktionelle Gruppen des Enzyms in eine Position gebracht die die katalytischen Eigenschaften noch verbessern. Die Konformationsänderung erlaubt auch die Ausbildung zusätzlicher schwacher Wechselwirkungen.

>> Kategorie: Enzyme