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Die Grundlage für Stoffwechsel ist das Eingehen und Lösen von Bindungen zwischen Molekülen. Durch den geregelten Ablauf dieser Prozesse schafft es eine Zelle die Ordnung gegenüber der Außenwelt zu erhalten, neue Moleküle zu synthetisieren und sich zu vermehren.
Trotz der offensichtlichen Vielfalt von Organismen beruhen die biochemischen Prozesse auf einer sehr überschaubaren Anzahl von Bindungstypen. Man kann die Bindungen bzw. Wechselwirkungen generell in zwei verschiedene Gruppen einteilen: schwache und starke Wechselwirkungen.

Starke Wechselwirkungen sind dabei die kovalenten- bzw. Atombindungen. Wenn zwei Atome kovalent gebunden werden bilden sie somit ein Molekül. Im Wasser zum Beispiel sind zwei Wasserstoff Atome und ein Sauerstoff Atom über Atombindungen miteinander verbunden. Die Bindungsenergie einer einfachen kovalenten Bindung zweier Kohlenstoff Atome beträt 348kJ/mol.
Somit sind starke Bindungen geeignet um Makromoleküle aufzubauen und für eine ausreichende thermodynamische Stabilität zu sorgen. Die Zelle benötigt zum Auftrennen kovalenter Bindungen ein passendes Enzym, das die Spaltung katalysiert. Die Polymerisation von Peptiden sowie DNA bzw. RNA funktioniert durch kovalentes Anfügen von Monomeren (Aminosäuren bzw. Nukleotiden).

Deutlich weniger Bindungsenergie haben die schwachen Bindungen. Da diese Bindungen sehr kurzlebig seien können spricht man hier oft besser von Wechselwirkungen. Die dreidimensionale Struktur von Proteinen wird fast ausschließlich von schwachen Wechselwirkunken bestimmt und auch die beiden Stränge der DNA Doppelhelix werden durch schwache Wechselwirkungen zusammen gehalten. Die DNA Doppelhelix bildet jedoch so viele Wechselwirkungen aus, dass sie insgesamt wieder eine stabile Struktur ergibt. Das gleiche gilt für die 3D-Konformation von Proteinen.

Die Wasserstoffbrücken- oder H-Brückenbindung ist die wichtigste der schwachen Wechselwirkungen im wässrigen Milieu. Sie beruht darauf, dass ein partial positiv geladenes Wasserstoffatom (H) in einem Molekül mit einem partial negativ geladenem Atom eines anderen Moleküls wechselwirkt, typischerweise Sauerstoff (O) oder Stickstoff (N). Zwei Wasser Moleküle können zum Beispiel eine H-Brücke bilden, in dem ein H-Atom eines Wassermoleküls mit einem O-Atom eines anderen Wassermoleküls wechselwirkt. So neutralisieren sich die gegensätzlichen Partialladungen und ergeben eine Bindung mit einer Stärke von etwa 10-20kJ/mol. Die Bindungsenergie ist so gering, dass H-Brücken in einem Glas Wasser bei Raumtemperatur permanent gespalten und wieder neu gebildet werden.

Noch deutlich schwächer sind die Van-der-Waals Bindungen. Sie wirken nur, wenn sich zwei ungeladene Atome sehr nahe kommen. Die Bindungsenergie liegt bei 0.5-5Kj/mol. Durch das Annähern zweier Atome aneinander kann ein Atom, durch eine zufällig eintretende, temporäre Ungleichverteilung der Ladungen in seiner Elektronenhülle, zu einem leichten Dipol werden und einen entgegengesetzten Pol in seinem Nachbaratom induzieren. An dem Punkt an dem die Van-der-Waals Kraft im Gleichgewicht mit der Abstoßungskraft der Elektronenhüllen stehet verharren die Atome nebeneinander in einer Van-der-Waals Bindung. Da diese Wechselwirkung sehr schwach ist, spielt sie meist nur eine Rolle, wenn viele dieser Bindungen gleichzeitig eingegangen werden. Dies ist zum Beispiel im Inneren von globulären Proteinen der Fall. Dort füllen Aminosäuren mit den passenden Resten den Proteinkörper so aus, dass er durch eine maximale Van-der-Waals Wechselwirkung zusammen gehalten wird.

Der Hydrophobe Effekt ist keine wirkliche Bindung und führt doch dazu, dass sich Moleküle "anziehen". Hydrophobe Moleküle versuchen in wässrigen Lösungen immer eine möglichst kleine Oberfläche gegenüber dem Milieu zu bilden was sie durch Aggregierung erreichen. Dieser Effekt ist besonders wichtig für die Proteinfaltung. Nach der Biosynthese der Aminosäuresequenz faltet das Protein sich spontan so, dass Aminosäuren mit unpolaren Resten innen und Aminosäuren mit polaren Resten außen liegen.

Zuletzt können auch noch ionische Wechselwirkungen in Molekülen eine Rolle spielen. Ein Ionenpaar bildet eine Salzbrücke, indem der eine Bindungspartner ein Elektron an den Anderen abgibt. Dies verursacht eine Polarität die eine Bindungskraft zwischen den Ionen auslöst. Ionische Wechselwirkungen findet man in Proteinen zwischen vollständig oder partiell ionisierten Seitenketten saurer und basischer Aminosäuren.

Viele grundlegende Prozesse und Mechanismen in Zellen beruhen auf schwachen Wechselwirkungen. So werden zum Beispiel Proteine, die aus mehreren Peptidketten bestehen, nach deren Faltung, zur Quartiärstruktur zusammengesetzt, wobei die Bindung durch eine Vielzahl von schwachen Wechselwirkungen zustande kommt. Die DNA Doppelhelix wird durch H-Brücken zusammengehalten, was eine leichte Auftrennung der Stränge für die Replikation ermöglicht. Die Nukleotide hingegen sind kovalent Polymerisiert, da in Ihrer Sequenz Information liegt. Die Spezifität von Enzymen beruht darauf, dass das Substrat das passende Gegenstück zur Bindungsstelle sein muss, um genügend schwache Wechselwirkungen für eine Bindung ausbilden zu können.
So überschaubar die Wechselwirkungen und Bindungen in der Biochemie sind, so komplex sind die Strukturen und Prozess Kaskaden die sie bilden können.