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Eine Liste der Codes bzw. Abkürzungen für Aminosäuren. Es gibt einmal Abkürzungen mit drei Buchstaben und einmal einen Ein-Buchstaben-Code. der Drei-Buchstaben-Code wird meist in der Literatur verwendet, der Ein-Buchstaben-Code um Sequenzen von Aminosäuren darzustellen.

Peptide bzw. Polypeptide entstehen wenn Aminosäuren Bindungen untereinander eingehen. Ein Dipeptid sind also zwei über eine Peptidbindung verbundene Aminosäuren. Verbinden sich mehrere Aminosäuren über Peptidbindungen zu einer Kette von Aminosäuren spricht man von einem Polypeptid oder auch nur Peptid.

Der Kern einer jeden Aminosäure ist das Alpha Kohlenstoffatom (C[Alpha]). Bei allen 20 biologisch relevanten Aminosäuren ist an das Alpha Kohlenstoffatom eine Carboxylgruppe (Alpha-Carboxylgruppe: -COOH), eine Aminogruppe (Alpha-Aminogrupp: -NH2), ein Wasserstoff (H) und ein von Aminosäure zu Aminosäure unterschiedlicher Rest (R) gebunden.

Polymerisieren zwei Aminosäuren, kommt es zu einer kovalenten Bindung zwischen der Alpha-Carboxylgruppe der einen Aminosäure und der Alpha-Aminogruppe der anderen Aminosäure unter Abspaltung von einem Wassermolekül.

Ist die kovalente Bindung eingegangen sind die beiden Alpha-Kohlenstoffatome der Aminosäuren über eine Kohlenstoff-Stickstoff Brücke miteinander verbunden (C[Alpha]-C-N-C[Alpha]). An dem mittleren "Brücken-Kohlenstoffatom" ist ein Sauerstoffatom (O) gebunden. Die C-N Bindung in
einem Dipeptid ist etwas kürzer als die in einer freien Aminosäure. Dies deutet darauf hin, dass sich ein schwacher Dipol bildet, bei dem das Sauerstoffatom negativ und das Stickstoffatom positiv geladen ist.

Die sechs Atome einer Peptidbindung (2 x C[Alpha], C, N, H, O) liegen in einer Ebene innerhalb der keine Drehungen möglich sind. Der Wassertoff (H) der an das Stickstoffatom (N) gebunden ist liegt in einer trans-Stellung zum Sauerstoffatom. Eine Möglichkeit zur Rotation ergibt sich an dem Alpha-Kohlenstoffatom, dass sich in beiden Ebenen der vor und nach ihm liegenden Peptidbindungen befindet. Die N-C[Alpha] und C[Alpha]-C Bindungen erlauben also Drehwinkel, wodurch ein Polypeptid verschiedene Konformationen annehmen kann. Durch sterische Beeinflussung der Reste (R) der Aminosäuren untereinander sind zwei Aminosäuren jedoch nicht frei zueinander drehbar.