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Allosterische Enzyme bestehen meist aus mehreren Untereinheiten. Die Bindung von einem oder mehreren Modulatoren bewirkt oft Konformationsänderungen in anderen Domänen. Dies führt zu einer positiven bzw. negativen Modulation der Enzymaktivität. Dieser Effekt ähnelt der Kooperativen Bindung bei nicht-Enzym-Proteinen (vergleiche O₂-Bindung an Hämoglobin) und weißt deshalb ebenfalls oft eine sigmoide Reaktionskinetik auf.

Die Reaktionskinetik von homotrophen allosterischen Enzymen reagiert stark auf die Modulatorkonzentraion. Das Verhalten von heterotropen allosterischen Enzymen ist schwer zu verallgemeinern. Oft verändert sich mit der Modulatorkonzentration der K_m Wert ohne dass sich V_max verschiebt. So kann ein nahezu hyperbolischer Verlauf bei Verringerung von K_m auftreten. Bei manchen Enzymen verändert sich jedoch der Wert für K_m, bei gleichzeitiger Verschiebung von V_max, kaum.