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Regulatorische Enzyme stehen meist am Anfang von Multienzym-Systemen um die Bildung unnötiger Metabolite zu vermeiden. Man kann regulatorische Enzyme in zwei Klassen unterteilen.

Zum einen allosterische Enzyme, die durch reversible, nicht-kovalente Bindung von allosterischen Modulatoren (meist Cofaktoren oder kleine Methabolite) reguliert werden können. Ist das Substrat gleichzeitig der allosterische Modulator spricht man von homotropen allosterischen Enzymen (vergleichbar mit der Bindung von O₂ an das nicht-enzymatische Protein Hämoglobin). Ist der Modulator ein anderes Molekül als das Substrat handelt es sich dementsprechen um ein heterotopes allosterisches Enzym. Eine besondere Form der allosterischen Modulation ist die Feedback Hemmung.

Die zweite Klasse sind Enzyme die über reversible kovalente Modifikation reguliert werden. Bei diesem Prozess werden funktionelle Gruppen (Phosphat-, Adenyl-, Uridyl-, Adenosindiphospatribosyl- oder Methylgruppen) kovalent an das Enzym gebunden bzw. abgespalten. Phosphorylierung ist dabei die wichtigste kovalente Modifikation (siehe Phosphorylierung von Glycogen-Phosphorylase). Eine Sonderform der kovalenten Modifikation ist die porteolytische Spaltung, sie ist irreversibel.

Quelle: Biochemie Lehninger, 2001