Bioinformatik Blog

Die häufigste reversible Hemmung ist die kompetitive Hemmung. In diesem Fall konkurrieren das Substrat und ein kompetitiver Inhibitor um das Aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ist häufig ein Struktur Analogon zum Substrat wodurch er reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann. Aus dem Enzym-Inhibitor-Komplex folgt keine enzymatische Spaltung. Der Inhibitor bleibt unverändert. Das Binden des Inhibitors blockiert im eigendlichen Sinne nicht das Enzym, sondern verringert lediglich bei zunehmender Konzentration die Wahrscheinlichkeit, dass das Substrat an das Aktive Zentrum binden kann. Dies kann insgesamt jedoch eine effektive Herabsetzung der katalytischen Effizienz des Enzyms zur Folge haben. Kompetetive Hemmung hat keinen Einfluss auf V_max, verändert jedoch K_m.

Die nicht-kompetitive Hemmung spielt eine Rolle bei Enzymen mit zwei oder mehr Substraten. Dabei behindert der Inhibitor die Enzymfunktionalität nicht indem er an das Enzym bindet sonder an den Enzym-Substrat-Komplex. In diesem Fall ändert sich V_max und K_m, die Grade im Lineweaver-Burk-Diagramm ist bei verschiedenen Inhibitor Konzentrationen parallel verschoben.

Eine dritte Form der Hemmung ist die gemischte reversible Hemmung. Ein gemischter Inhibitor kann entweder an das aktive Zentrum binden um einen kompetitiven Inhibitor-Enzym-Komplex zu bilden, oder an einen Enzym-Substrat-Komplex um als nicht-kompetitiver Inhibitor zu wirken.