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Die katalytische Aktivität von Enzymen beruht im wesentlichen auf drei verschiedenen Typen der Katalyse.

Säure-Base-Katalyse

Viele Reaktionen laufen nicht vollständig ab, weil das Zwischenprodukt in wässriger Lösung nicht stabil genug vorliegt, um weiter in die Produkte umgesetzt zu werden. So stellt sich ein Gleichgewicht zwischen Edukten und Zwischenprodukten ein. In manchen Fällen reichen die vom Wasser gebildeten Ionen H₃O und OH^- als Protonen Donatoren bzw. Akzeptoren aus, um das Zwischenprodukt zu stabilisieren und damit die Reaktion in die Endprodukte zu ermöglichen. In diesem Fall spricht man von spezifischer Säure-Base-Katalyse.

Für viele Reaktionen reicht das beschränkte katalytische Potenzial von Wasserionen jedoch nicht aus. In diesem Fall können Aminosärereste im aktiven Zentrum von Enzymen bei der Katalyse als Protonen Akzeptoren oder Donatoren dienen. Dies bezeichnet man als allgemeine Säure-Base-Katalyse

Kovalente Katalyse

Bei der kovalenten Katalyse geht das Enzym während der Katalyse eine temporäre kovalente Bindung mit dem Substrat ein oder es werden bestimmte Gruppen des Substrates temporär an das Enzym gebunden. Diese wird in einem zweiten Schritt wieder gespalten um das Enzym zu regenerieren. Die kovalente Bindung kommt mit Hilfe einer nukleophilen Gruppe am Enzym zustande. Einige der Aminosäuren haben nukleophile Gruppen die Enzyme zur kovalenten Katalyse befähigen (z.B. Serin oder Histidin).

Metall-Ionen-Katalyse

Die katalytische Aktivität von ca. einem Drittel aller bekannten Enzyme beruht auf einer Metall-Ionen-Katalyse^[1]. Ein oder mehrere enzymgebundene Metall-Ionen können durch schwache Wechselwirkungen und/oder die räumliche Ausrichtung des Substrats die Katalyse fördern. Metall-Ionen können dies durch eine bestimme Ausrichtung des Substrates oder durch die Stabilisierung von Übergangszuständen erreichen. Siehe Häm-Gruppe im Hämoglobin und Myoglobin.

Quellen:
1: Lehniger Biochemie, 2001